Biomolecole

I carboidrati (glucidi) sono composti poliidrossilati con formula generale Cₙ(H₂O)ₘ. Si classificano in monosaccaridi (zuccheri semplici), disaccaridi (2 unità), oligosaccaridi (3–10) e polisaccaridi (>10).

Monosaccaridi: sono aldeidi o chetoni con almeno 2 gruppi —OH. Hanno formula CₙH₂ₙOₙ.

• Aldosi: gruppo carbonilico aldeidico (—CHO) in posizione 1. Esempi: D-glucosio (aldoesoso), D-ribosio (aldopentoso).
• Chetosi: gruppo carbonilico chetonico (>C=O) in posizione 2. Esempio: D-fruttosio (chetoso).

Stereoisomeria: ogni atomo di carbonio asimmetrico (stereocentro) genera 2ⁿ isomeri. Il D-glucosio ha 4 stereocentri (16 stereoisomeri). La configurazione dell'ultimo stereocentro (il più lontano dal C=O) determina la serie D (OH a destra in Fischer) o L (OH a sinistra). Quasi tutti i carboidrati naturali sono in serie D.

Ciclizzazione e mutarotazione: gli aldosi con 4+ C formano emiacetali ciclici per addizione intramolecolare dell'OH sul C=O. Il D-glucosio in acqua esiste come miscela di:

• $α$-D-glucopiranosio (36%): OH anomerico in posizione assiale (down nella rappresentazione di Haworth)
• $β$-D-glucopiranosio (64%): OH anomerico in posizione equatoriale (up)
• Forma aperta (traccia)

La mutarotazione è la variazione del potere ottico rotatorio fino all'equilibrio, dovuta all'interconversione tra le forme $α$ e $β$ attraverso la forma aperta.

Applicazioni reali: il glucosio è la principale fonte energetica cellulare (glicolisi). Il ribosio è lo zucchero dell'RNA, il desossiribosio del DNA. I dolcificanti artificiali (saccarina, aspartame) imitano il sapore dolce degli zuccheri.

Il legame glicosidico si forma per condensazione tra l'OH anomerico (C1) di un monosaccaride e un gruppo —OH (o —NH) di un'altra molecola, con eliminazione di H₂O. Il legame può essere $α$ o $β$ a seconda della configurazione anomerica.

Disaccaridi:

• Saccarosio (zucchero da tavola): $α$-D-glucopiranosio-(1→2)-$β$-D-fruttofuranosio. Legame $α(1→2)$ tra glucosio e fruttosio. Non ha OH anomerico libero → non riducente.
• Lattosio (zucchero del latte): $β$-D-galattopiranosio-(1→4)-D-glucopiranosio. Legame $β(1→4)$. Ha OH anomerico libero sul glucosio → riducente. Gli intolleranti al lattosio mancano dell'enzima lattasi.
• Maltosio (malto): $α$-D-glucopiranosio-(1→4)-D-glucopiranosio. Legame $α(1→4)$. Riducente.

Polisaccaridi:

• Amido: miscela di amilosio (lineare, legami $α(1→4)$) e amilopectina (ramificata, legami $α(1→4)$ e $α(1→6)$). È il polimero di riserva delle piante.
• Glicogeno: amilopectina altamente ramificata. Polimero di riserva degli animali (fegato, muscoli).
• Cellulosa: polimero lineare di $β$-D-glucosio con legami $β(1→4)$. I legami $β$ danno una struttura rigida a nastro. È il principale componente della parete cellulare vegetale. I mammiferi non hanno la cellulasi (enzima che idrolizza i legami $β$) → la cellulosa è fibra non digeribile.
• Chitina: polimero di N-acetilglucosammina con legami $β(1→4)$. Componente dell'esoscheletro degli artropodi.

Applicazioni reali: la cellulosa è la materia prima per la produzione di carta, viscosa e nitrocellulosa. L'amido è usato come addensante alimentare e nella produzione di bioetanolo. La chitina è usata in medicina per suture riassorbibili.

I lipidi sono molecole biologiche idrofobiche (solubili in solventi organici, insolubili in acqua). Le principali classi sono:

Acidi grassi: acidi carbossilici a lunga catena (C12–C24). Si dividono in:

• Saturi: nessun doppio legame (es. acido palmitico C₁₆H₃₂O₂, acido stearico C₁₈H₃₆O₂). Sono solidi a temperatura ambiente.
• Insaturi: 1+ doppio legame (es. acido oleico C₁₈H₃₄O₂, cis-9). Il doppio legame in configurazione cis introduce una piega nella catena che impedisce l'impaccamento ordinato → liquidi a TA (oli).
• Essenziali: l'organismo umano non li sintetizza (acido linoleico e linolenico, omega-6 e omega-3).

Trigliceridi: triesteri del glicerolo (glicerina, un trialcol) con 3 acidi grassi. Sono il principale deposito energetico (9 kcal/g, il doppio di carboidrati e proteine). La saponificazione: la reazione di trigliceridi con base forte (NaOH) dà glicerolo e sali di acidi grassi (saponi). I saponi sono tensioattivi: la coda idrofobica si scioglie nel grasso, la testa idrofila ionica in acqua, formando micelle.

Fosfolipidi: simili ai trigliceridi ma con un gruppo fosfato (e un'ammina/alcool) in posizione 3 del glicerolo. I fosfolipidi costituiscono la membrana cellulare a doppio strato: code idrofobiche all'interno, teste idrofile verso l'esterno (ambiente acquoso).

Steroidi: composti con struttura a 4 anelli fusi (3 esagonali + 1 pentagonale). Il colesterolo è il precursore degli ormoni steroidei (testosterone, estrogeni, cortisolo) e della vitamina D.

Applicazioni reali: i grassi saturi in eccesso aumentano il colesterolo LDL (cattivo), rischio cardiovascolare. I grassi insaturi (olio d'oliva) aumentano il colesterolo HDL (buono). Gli acidi grassi trans (grassi idrogenati industriali) sono particolarmente dannosi. La saponificazione è il processo di produzione del sapone.

Le proteine sono polimeri di $α$-amminoacidi (20 comuni, tutti L). Ogni amminoacido ha la formula generale H₂N—CH(R)—COOH, con R (catena laterale) variabile. Il carbonio $α$ è chirale (eccetto Glicina, R=H).

Classi di amminoacidi:

• Polari carichi +: Lisina (Lys), Arginina (Arg), Istidina (His) — basici
• Polari carichi −: Acido aspartico (Asp), Acido glutammico (Glu) — acidi
• Polari neutri: Serina (Ser), Treonina (Thr), Asparagina (Asn), Glutammina (Gln)
• Apolari: Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Prolina (Pro), Fenilalanina (Phe), Triptofano (Trp), Metionina (Met)
• Speciali: Cisteina (Cys, forma ponti disolfuro —S—S—)

Legame peptidico: condensazione tra il gruppo —COOH di un amminoacido e il gruppo —NH₂ del successivo, con eliminazione di H₂O, formando un legame ammidico (—CO—NH—). Il legame C—N ha carattere parziale di doppio legame (risonanza), impedendo la rotazione (≈ 40% carattere doppio, lunghezza 1.32 Å vs 1.47 Å di un C—N semplice).

Struttura delle proteine:

• Primaria (1°): sequenza lineare di amminoacidi, determinata geneticamente.
• Secondaria (2°): disposizione locale regolare, stabilizzata da legami H tra C=O e N—H del backbone. $α$-elica: 3.6 residui/giro, legami H tra residuo n e n+4. $β$-foglietto: catene allineate in parallelo/antiparallelo, legami H tra catene adiacenti.
• Terziaria (3°): ripiegamento globale della catena polipeptidica, stabilizzato da interazioni idrofobiche, legami H, legami ionici, ponti disolfuro (Cys—Cys).
• Quaternaria (4°): associazione di più subunità (es. emoglobina: 4 subunità, 2$α$ + 2$β$).

Enzimi: catalizzatori proteici biologici, altamente specifici. Il sito attivo lega il substrato (modello chiave-serratura o adattamento indotto). La cinetica enzimatica segue l'equazione di Michaelis-Menten.

Applicazioni reali: la denaturazione proteica (calore, pH, sali) distrugge le strutture 2°–4° (es. albume che cuoce). Farmaci come l'aspirina inibiscono enzimi (COX-1/COX-2) bloccando il sito attivo. Le proteine ricombinanti (insulina, anticorpi monoclonali) sono prodotti biotecnologici.

Gli acidi nucleici (DNA e RNA) sono polimeri di nucleotidi. Ogni nucleotide è composto da:

1. Base azotata: purina (adenina A, guanina G) o pirimidina (citosina C, timina T nel DNA, uracile U nell'RNA)
2. Zucchero: D-ribosio (RNA) o 2-desossi-D-ribosio (DNA)
3. Gruppo fosfato: legato al C5' dello zucchero via legame fosfoestereo

DNA (acido desossiribonucleico): struttura a doppia elica (Watson & Crick, 1953):

• Due catene polinucleotidiche antiparallele (5'→3' e 3'→5') avvolte elicoidalmente.
• Basi azotate all'interno, accoppiate via legami a idrogeno: A=T (2 legami H), G≡C (3 legami H). L'appaiamento complementare è specifico e spiegabile con la geometria (purina + pirimidina = larghezza costante).
• Il backbone (scheletro) è zucchero-fosfato, idrofilico, all'esterno.
• Un giro completo: 10.5 paia di basi, passo 34 Å, diametro 20 Å.

RNA (acido ribonucleico): singolo filamento, con ribosio e U (uracile) al posto di T. Tipi: mRNA (messaggero, copia del gene per la sintesi proteica), tRNA (transfer, adattatore amminoacido/codone), rRNA (ribosomiale, componente del ribosoma).

Replicazione del DNA: processo semiconservativo. Ogni filamento funge da stampo per la sintesi del nuovo filamento complementare. La DNA polimerasi aggiunge nucleotidi in direzione 5'→3', usando dNTP (desossinucleotidi trifosfato).

Trascrizione e traduzione: la trascrizione copia un gene in mRNA (RNA polimerasi). La traduzione (sintesi proteica) avviene sui ribosomi: ogni codone (tripletta di basi dell'mRNA) specifica un amminoacido (tramite tRNA con anticodone complementare). Il codice genetico è degenerato (18 dei 20 amminoacidi sono codificati da 2+ codoni).